Tag: Adenosin

Koenzim adalah senyawa organik non-protein yang berikatan dengan enzim untuk mengkatalisasi suatu reaksi. Koenzim sering secara luas disebut kofaktor, tetapi mereka secara kimia berbeda. Contoh koenzim: NAD + dan NADP +, Koenzim A, Menaquinone.

Pengertian Koenzim

Koenzim adalah kokatalis yang dikonversi menjadi produk baru bersamaan dengan setiap pergantian substrat.

Semua vitamin yang larut dalam air dan dua vitamin yang larut dalam lemak, A dan K, berfungsi sebagai kofaktor atau koenzim. Koenzim berpartisipasi dalam berbagai reaksi biokimiawi yang melibatkan pelepasan energi atau katabolisme, serta reaksi anabolik yang menyertainya.

Bentuk koenzim aktif tiamin, vitamin B1, adalah tiamin pirofosfat (TPP). TPP terlibat dalam dekarboksilasi oksidatif dan reaksi transketolase. Contohnya adalah dekarboksilasi (penghilangan —COO−−) dari tiga karbon piruvat menjadi dua-karbon asetil koenzim A (CoA), sebuah langkah penting dalam pemecahan karbohidrat.

Pengertian Koenzim ialah sebuah zat yang bekerja dengan enzim untuk memulai atau membantu fungsi enzim. Koenzim ini tidak bisa berfungsi sendiri dan membutuhkan kehadiran enzim. Sebuah non-protein organik yang memainkan peran penting dalam beberapa reaksi yang dikatalisis oleh enzim itu sendiri.

Koenzim adalah ko-faktor  yang berupa molekul organik kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan fosfat,  larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim.

Koenzim yang membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim di sebut gugus prostetik.  Koenzim memiliki fungsi aktif sebagai katalisator yang dapat meningkatkan kemampuan katalitik suatu enzim.

Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat bertindak sebagai transpor elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim adalah NADH, NADP dan adenosin trifosfat.

Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap reaksi metabolisme dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena banyak koenzim ditemukan dalam bentuk derivat vitamin B seperti Niacin, Tiamin, Riboflavin, dl.

Koenzim berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim juga membentuk molekul lain dalam sel yang menjadi sumber energi Sel. Energi sell dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan fungsi-fungsi khusus.

Contoh dari salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi memori. Tanpa koenzim, tubuh manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti.

Klasififikasi Koenzim

  • Diklasifikasikan menjadi 2 tipe berdasarkan interaksi dengan apoenzim yaitu kosubstrat dan gugus prostetik.
  • Kosubstrat adalah substrat pada enzim yang mengkatalisis reaksi dengan cara mengubah jalan reaksi dan mendisosiasi sisi aktif. Struktur awal dari kosubstrat diregenerasi oleh reaksi lanjutan yang dikatalisis oleh enzim lain. Kosbstrat dapat didaur ulang berkali-kali didalam sel, tidak seperti substrat biasa yang produknya secara khas mengalam perubahan lebih lanjut. Kumparan kosubstrat gugus metabolit aktif berbeda dengan enzim yang mengkatalisis reaksi.
  • Gugus prostetik terikat pada enzim selama jalannya reaksi, pada beberapa hal gugus prostetik terikat secara kovalen pada apoenzim yang pada kasus lain gugus prostetik terikat kuat pada sisi aktif dengan interaksi lemah. Seperti residu asam amino ionik pada sisi aktif , gugus prostetik akan kembali pada bentuk asalnya.
  • Kosubstrat dan gugus prostetik merupakan bagian dari sisi aktif yang tdak terdapat pada rantai samping residu asam amino.
  • Prokariot, protista, fungi, dan tumbuhan dapat mensintesis sendiri koenzim dari prekursor sedangkan mamalia membutuhkan sumber koenzim untuk bertahan hidup yang disuplai dari nutrisi (biasanya dalam jumlah kecil) yang disebut vitamin.
  • Sumber utama vitamin dari tumbuhan dan organisme meskipun binatang karnivora dapat memenuhi vitamin dari daging. Sebagian besar vitamin akan diubah secara enzimatik menjadi koenzim koresponden
  • Penyakit karena kekurangan nutrisi dapat terjadi saat vitamin sedikit atau tidak ada pada makanan seekor hewan namun dapat diatasi dan dicegah dengan mengkonsumsi vitamin yang tepat. Pemulihan dari penyakit tersebut telah digunakan untuk menguji potensi ekstrak selama isolasi vitamin.
  • Sebagian besar vitamin akan dikonversi menjadi koenzim setelah bereaksi dengan ATP. Banyaknya molekul ATP yang ditransfer pada vitamin merupakan gugus yang mengikat koenzim pada sisi aktif enzim.
  • Kata vitamin diciptakan oleh Casimir Funk pada tahun 1912 untuk mendeskripsikan “vital amin” dari sekam beras yang menyembuhkan penyakit beri-beri (penyakit kekurangan nutrisi yang berakibaat pada kemunduran syaraf). Beri-beri pertama kali ditemukan pada burung. Substansi anti beri-beri (tiamin) dikenal sebagai vitamin B1.
  • Dua klasifikasi vitamin: vitamin larut air (seperti vitamin B) dan vitamin larut lemak (vitamin lemak). Vitamin larut air dibutuhkan tiap harinya dalam jumlah yang sedikit karena vitamin ini dieksresi dengan cepat pada urin dan penyimpanan selular dan koenzimnya tidak stabil. Vitamin larut lemak seperti vitamin A, D, E, K disimpan oleh hewan dan kelebihan asupan vitamin dapat berakibat toksik yang disebut hiperavitaminosis.

Fungsi Koenzim

Koenzim adalah senyawa organik, terikat pada enzim untuk membuat enzim aktif secara katalitik, tetapi hubungan mereka dengan enzim hanya bersifat sementara, biasanya terjadi selama proses katalisis. Koenzim berfungsi sebagai kofaktor dalam sejumlah reaksi yang dikatalisis enzim yang berbeda.

Komponen kimia penting dari banyak koenzim adalah vitamin, mis., Koenzim nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) dan NADP mengandung vitamin niacin; flavin adenine dinucleotide (FAD) berasal dari vitamin riboflavin.

Koenzim berfungsi sebagai pembawa sementara produk setengah reaksi. Koenzim biasanya berpartisipasi dalam interaksi substrat-enzim dengan menyumbang atau menerima gugus kimia tertentu.

Koenzim selalu mendapatkan kembali bentuk aslinya meskipun mungkin telah diubah selama reaksi. Banyak vitamin yang merupakan precursor dari koenzim. contohnya saja seperti: vitamin B yang berfungsi sebagai koenzim penting bagi enzim untuk membentuk lemak, karbohidrat dan protein.

Koenzim merupakan salah satu dari sejumlah senyawa organik bebas yang menyebar yang memiliki fungsi sebagai kofaktor dengan enzim dalam meningkatkan berbagai reaksi metabolisme. Koenzim berpartisipasi dalam katalisis yang dimediasi enzim stoikiometri, dimodifikasi selama reaksi dan mungkin memerlukan reaksi yang dikatalisasi enzim lain untuk mengembalikan mereka ke keadaan aslinya.

Contohnya termasuk nikotinamida adenin dinukleotida (NAD) yang menerima hydrogen dan memberikan itu dalam reaksi lain dan ATP, yang memberikan kelompok-kelompok fosfat sementara mentransfer energi kimia dan mengambil kembali fosfat dalam reaksi lain. Sebagian besar vitamin B (lihat vitamin B kompleks) merupakan koenzim dan sangat penting dalam memfasilitasi transfer atom atau kelompok atom antara molekul dama pembentukan karbohidrat, lemak dan protein.

Perbedaan Koenzim Dan Kofaktor

Koenzim

Berdasarkan strukturnya, enzim terdiri atas komponen yang disebut apoenzim yang berupa protein dan gugus protetik berupa non protein.Gugus prostetik dibedakan menjadi koenzim dan kofaktor.

Gugus koenzim tersusun dari senyawa organik nonprotein yang tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Fungsi koenzim adalah membantu proses katalisis oleh enzim maupun penyusunan struktural yang penting. Koenzim digunakan untuk memantapkan ikatan antara substrat pada enzim atau mentransfer elektron yang timbul selama proses katalisa. Contoh koenzim adalah NADH, NADPH dan adenosina trifosfat.

Gugus kimiawi yang dibawa mencakup :

  • Ionhidrida(H –) yang dibawa olehNAD atau NADP+
  • Gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A
  • Formil, metenil dibawa oleh asam folat
  • Gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Ada beberapa koenzim lain seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Koenzim merupakan senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu yang bersifat termostabil dan memiliki berat molekul rendah.Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut.

Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut sebagai substrat sekunder.

Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidasireduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6).

Kofaktor

Kofaktor berfungsi sama dengan gugus prostetik, tetapi berikatan secara reversible Dapat berupa zat anorganik

  • ion logam (Metal- activated enzymes)
    Dapat berupa zat organik
  • flavin dan heme

Contoh enzim yg mengandung kofaktor;
karbonat anhidrase dg kofaktor Zn terikatsbg bgn dari tapak aktifnya ->katalitik

Pembagian Kofaktor;

  1. Aktivator
    ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim
    Contoh; Cu,Fe,Mn,Zn.Ca,K dan Co
  2. Ggs Prostetik -> ikatan kovalen
    dapat berupa senyawa,organik ttt,vitamin / ionlogam
    Contoh:
    FAD -> Vit,B2/Riboflavin -> menerima atom hidrogen
    Ion Logam: Sitokrom ->sebagai pembawa elektron pada Fe

Koenzim berupa gugus organik yang padaumumnya merupakan vitamin, seperti vitamin B1, B2, NAD+ (Nicotinamide Adenine Dinucleotide ).
Kofaktor berupa gugus anorganik yang biasanya berupa ion-ion logam, seperti Cu2+, Mg2+, dan Fe2+

Kofaktor adalah komponen enzim yangbersifat non-protein yang berfungsimengaktifkan enzim.
Sifatnya stabil terhadap perubahan suhuatau suatu reaksi.
Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu, aktivator, gugus prostetik dan ko-enzim

  1. Aktivator
    Aktivator adalah ion – ion anorganik yangbiasanya berikatan lemah dengan suatuenzim. Contoh beberapa logam berperansebagai aktivator dalam sistem enzimadalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co.
  2. Gugus Prostetik
    Gugus prostetik berikatan erat denganenzim (protein) oleh ikatan kovalen.Gugus prostetik dapat berupa senyawaorganik tertentu, vitamin atau ion logam.Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin
    B2) yang merupakan bagian FADyang menerima atom Hidrogen.
  3. Koenzim
    Enzim yang tidak mempunyai gugusprostetik, memerlukan senyawa organiklain untuk aktivitasnya juga disebutkoenzim. Koenzim tidak melekat erat padabagian protein enzim.

Perbedaan Enzim dan Koenzim

Enzim:
• Merupakan suatu biokatalisator
• Bersifat termolabil
• Bersifat spesifik dalam melaksanakan fungsinya
• Dirusak oleh logam berat
• Aktifitas enzim diukur dengan kecepatan reaksi enzimatik
• Letak enzim tertentu didalam sel
• Hanya mengkatalis satu macam reaksi

Koenzim:
• Senyawa organik yang diperlukan untuk aktifitas suatu enzim tertentu
• bersifat termostabil
• Berat molekul rendah
• Banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B
• Bisa di anggap sebagai substrat kedua.

Komponen Penyusun

Struktur enzim yang sempurna dan aktif mengkatalisis bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut dengan holoenzim. Holoenzim merupakan keseluruhan molekul enzim yang meliputi apoenzim dan kofaktor. Penyusun utama suatu enzim adalah molekul protein yang disebut Apoenzim. Apoenzim adalah suatu polipeptida yang mempunyai struktur tersier atau kuartener dengan urutan dan komposisi asam amino tertentu dan rantai polipeptida tersebut distabillkan oleh ikatan sulfida, ikatan hidrogen, dan ikatan Van der Waals. Apoenzim bersifat labil (mudah berubah) yang dipengaruhi oleh suhu dan keasaman.

Enzim memerlukan komponen lain yaitu kofaktor agar berfungsi dengan baik. Kofaktor akan terikat pada gugus aktif pada molekul protein enzim, sehingga kerja enzim yang ditunjukkan oleh aktivitas meningkat (Lehninger, 1982). Secara ringkas struktur sebuah enzim dapat dilihat pada bagan di bawah ini :

Kofaktor pada beberapa enzim dapat terikat secara lemah atau terikat secara kuat (permanent). Jika kofaktor terikat kuat dengan protein enzim dinamakan bagian prostetik. Tidak semua enzim memiliki struktur yang lengkap terdiri dari apoenzim dan kofaktor. Contoh enzim ribonuklease pankreas hanya terdiri atas polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi yang lain. Berdasarkan ikatannya, kofaktor dapat dibagi menjadi tiga kelompok, yaitu :

  • Gugus prostetik
    Tipe kofaktor yang biasanya terikat kuat pada enzim, berperan memberi kekuatan tambahan terhadap kerja enzim. Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu gugus prostetik yang tersusun dari bahan organik dan gugus prostetik yang tersusun dari bahan anorganik.Contohnya adalah heme, yaitu molekul berbentuk cincin pipih yang mengandung besi. Heme merupakan gugus prostetik sejumlah enzim, antara lain katalase, peroksidase, dan sitokrom oksidase.
  • Koenzim
    Bagian dari gugus prostetik bukan protein. Kofaktor yang terdiri atas molekul organik nonprotein yang terikat renggang dengan enzim. Koenzim berfungsi untuk memindahkan gugus kimia, atom, atau elektron dari satu enzim ke enzim yang lain. Contohnya FAD (flavin adenina dinukleotida), tiamin pirofosfat, NAD, NADP+, dan asam tetrahidrofolat.
  • Ion-ion anorganik
    Kofaktor yang terikat dengan enzim atau substrat kompleks sehingga fungsi enzim lebih efektif. Contohnya, amilase dalam ludah akan bekerja lebih baik dengan adanya ion klorida dan kalsium. Beberapa kofaktor tidak berubah di akhir reaksi, tetapi kadang-kadang berubah dan terlibat dalam reaksi yang lain. Ion anorganik dapat berupa ion logam yang berasosiasi dengan apoenzim dan diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu. Ion logam tersebut berikatan dengan apoenzim melalui ikatan koordinasi


Kafein (1,3,7 trimethylxanthine) adalah alkaloid alami yang terdapat di berbagai bagian sayuran yang dapat dimakan seperti kopi atau biji kakao, kacang cola dan daun teh atau maté. Ini juga dapat disintesis secara kimia. Intensitas efek kafein lebih besar bila dikonsumsi dalam bentuk anhidrat dibandingkan dengan sumber alami lain seperti kafein dari kopi.

Penyerapan dan metabolisme.

Kafein diserap dengan cepat dan sepenuhnya di saluran pencernaan, mudah melintasi membran sel dan dimetabolisme di hati. Dapat diamati bagaimana kadar kafein meningkat antara 15 dan 45 menit setelah konsumsi dan puncak konsentrasinya terjadi satu jam setelah konsumsi. Kafein dihilangkan dalam urin dan dihilangkan antara 50-75% setelah 3 sampai 6 jam.

Mekanisme tindakan

Kafein bersaing dengan adenosin untuk reseptornya yang mencegahnya menjalankan fungsi biologisnya. Adenosin adalah zat yang menghambat sistem saraf yang sangat penting dalam pengaturan tidur, peningkatan konsentrasi adenosin menghasilkan rasa lelah, kelelahan, sedasi dan relaksasi.

Adenosin menghambat pelepasan neurotransmiter seperti GABA, asetilkolin, dopamin, glutamat, norepinefrin atau serotonin, sehingga kafein menghasilkan efek sebaliknya, meningkatkan transmisi neurotransmisi.

Dampak kafein

Stimulasi sistem saraf pusat: Kafein dengan cepat melintasi sawar darah otak dan mampu menjangkau otak tanpa perlu alat pengangkut. Kafein meningkatkan kemampuan untuk mempertahankan upaya intelektual dan mengurangi perasaan lelah atau kelelahan. Mempertahankan kesadaran dan menstimulasi pelepasan dopamin (hadiah stimulus). Kafein juga memiliki efek analgesik.

Sistem pernapasan: Kafein merangsang pusat pernapasan dan merupakan bronkodilator.

Sistem kardiovaskuler: Kafein adalah stimulan kardiovaskular, meningkatkan pelepasan katekolamin (adrenalin), meningkatkan denyut jantung dan tekanan darah. Pada tingkat otak menghasilkan vasokonstriksi.

Sistem otot: Kafein menghasilkan vasodilatasi pada tingkat otot, meningkatkan respons kontraktil, mengurangi kelelahan dan kelelahan otot. Selain itu, kafein mampu memodifikasi substrat energi yang digunakan selama latihan fisik, mengurangi pemanfaatan glikogen dan meningkatkan pemanfaatan lemak.

Peningkatan sekresi endorfin: berkontribusi mengurangi sensasi nyeri selama latihan dan meningkatkan kapasitas dan upaya kerja.

Mengkonsumsi kafein biasanya menghasilkan toleransi dan seiring waktu, efeknya bertahan lebih sedikit atau dosis yang lebih besar diperlukan untuk merasakan efek yang sama.

Konsumen reguler dianggap sebagai konsumen yang mengonsumsi sekitar 300 mg / hari, konsumen tingkat menengah yang mengonsumsi sekitar 170 mg / hari dan konsumen yang tidak terbiasa dengan konsumsi kurang dari 50 mg / hari.

Untuk apa Kafein ini?

Peningkatan kinerja fisik dan kapasitas pelatihan.

Kafein fungsinya meningkatkan parameter kinerja yang berbeda dalam daya tahan, kekuatan, dan olahraga tim intensitas tinggi seperti sepak bola atau rugby.

Konsumsi kafein menghemat glikogen, mendorong pembakaran lemak dan mampu meningkatkan intensitas upaya yang dilakukan (tanpa orang tersebut merasakan upaya tambahan).

Mengkonsumsi kafein sebelum aktivitas fisik meningkatkan kekuatan, kapasitas kerja, meningkatkan kecepatan, meningkatkan waktu kompetisi dan meningkatkan waktu berlalu hingga kelelahan muncul.

Meskipun output urin atau keluaran urin dapat dinaikkan, tidak ada efek negatif pada keseimbangan air yang ditemukan yang dapat mempengaruhi kinerja.

Efek pada pemulihan.

Studi terbaru telah mengamati bahwa kafein tidak hanya tidak menurunkan sintesis glikogen, tetapi bahkan dapat memperbaikinya.

Termogenesis dan penurunan berat badan.

Konsumsi kafein bermanfaat meningkatkan sekresi katekolamin yang mendorong lipolisis (pembakaran lemak), meningkatkan pengeluaran energi (3-7%) dan mendorong penurunan berat badan dan lemak tubuh.

Efek psikostimulan dan kinerja kognitif.

Konsumsi kafein berperan meningkatkan sensasi kewaspadaan, konsentrasi, meningkatkan kecepatan reaksi dan mengurangi rasa tidur. Ini juga menghasilkan perasaan yang lebih kuat, aktivitas dan meningkatkan mood.

Efek kesehatan

Konsumsi kopi moderat telah dikaitkan dengan rendahnya risiko penyakit tertentu seperti diabetes, Parkinson, beberapa jenis kanker serta meningkatkan sistem kekebalan tubuh. Tetapi masih belum diketahui apakah itu karena kafein atau senyawa lain yang ada dalam kopi sebagai zat antioksidan.

Dosis

Efek ergogenik

Dosis yang meningkatkan kinerja atletik adalah 3-6 mg / kg. Dalam kasus olahraga tim dosis yang paling efektif diamati antara 4 dan 6 mg / kg.

Dosis 1 mg / kg tidak memiliki efek ergogenik pada resistensi atau konsumsi oksigen maksimum tetapi meningkatkan parameter kognitif lainnya seperti waktu reaksi atau kewaspadaan.

Dosis 9 mg / kg mungkin juga memiliki efek ergogenik, tetapi tidak ada manfaat tambahan yang diamati dengan dosis yang lebih tinggi.

Dianjurkan untuk memberikan kafein antara 15-60 menit sebelum aktivitas olahraga dan juga dapat dikonsumsi selama upaya olahraga dalam bentuk minuman olahraga atau suplemen makanan.

Efek pada metabolisme.

Dosis kafein yang dibutuhkan untuk meningkatkan mobilisasi dan pemanfaatan lemak adalah antara 6-9 mg / kg. Dosis 3 mg / kg tidak cukup.

Efek psikostimulan

Untuk mendapatkan efek psikostimulan, dibutuhkan dosis sekitar 150 mg.

Tindakan pencegahan

Konsumsi kafein moderat tidak memiliki efek kesehatan yang merugikan, meskipun kapasitas merangsang kafein pada orang yang sensitif dapat menyebabkan kecemasan, sakit kepala, gangguan pencernaan, tekanan darah tinggi (dengan dosis ≥250 mg), peningkatan laju berkeringat dan menghasilkan gangguan tidur atau istirahat seperti insomnia.

Jika Anda minum terlalu banyak kafein, efek yang tidak diinginkan seperti takikardia, kegugupan, tremor atau insomnia juga dapat terjadi. Untuk alasan ini, dosis yang direkomendasikan tidak boleh dilampaui dan dianjurkan untuk menguji toleransi dengan meningkatkan dosis secara progresif serta tidak bercampur dengan alkohol.

Orang dengan risiko kardiovaskuler atau yang telah diberi tahu bahwa mereka tidak boleh mengonsumsi kopi atau stimulan, juga tidak boleh mengonsumsi produk yang mengandung kafein. Demikian pula, mereka tidak direkomendasikan produk pada orang yang menderita glaukoma.

Konsumsi kopi dalam jumlah besar (744 mg / hari) telah dikaitkan dengan peningkatan ekskresi kalsium dan magnesium dalam urin. Untuk alasan ini, dianjurkan untuk memastikan pasokan kalsium dan mineral lain yang memadai pada orang yang berisiko osteoporosis atau jika konsumsi kafein tinggi dan untuk jangka waktu lama.

Sebagai tindakan pencegahan, penggunaannya pada wanita hamil atau periode menyusui juga tidak dianjurkan.

Informasi lainnya

Berkat efek menguntungkannya pada kinerja olahraga, kafein dikonsumsi oleh sekitar 75% atlet elit. Bertahun-tahun yang lalu, kadar di atas 12 μg kafein per ml urin (setara dengan 9-13 mg / kg atau 7 atau 8 cangkir kopi) dianggap doping. Namun, pada tahun 2004 WADA (Badan Antidoping Dunia) menghapusnya dari daftar zat terlarang, meskipun program pemantauan dipertahankan untuk mengamati konsumsi kafein di antara atlet.


Adenosin trifosfat (ATP) adalah nukleotida penting yang ditemukan di sel. Ini dikenal sebagai mata uang energi kehidupan (di semua organisme termasuk bakteri pada manusia) dan nilainya hanya kedua dari DNA sel. ATP adalah molekul energi tinggi yang memiliki rumus kimia dari C 10 H 16 N 5 O 13 P 3 . ATP terutama terdiri dari ADP dan gugus  fosfat. Ada tiga komponen utama yang ditemukan pada molekul ATP yaitu gula ribosa, dasar adenin dan kelompok trifosfat seperti yang ditunjukkan pada Gambar 01. Tiga gugus fosfat dikenal sebagai fosfat alpha (α), beta (β), dan gamma (γ). Aktivitas ATP terutama bergantung pada gugus trifosfat karena energi ATP berasal dari dua ikatan fosfat berenergi tinggi (ikatan fosfoanhidrida) yang terbentuk di antara kelompok fosfat. Kelompok fosfat pertama dihidrolisis pada kebutuhan energi adalah kelompok fosfat gamma yang memiliki ikatan energi tinggi dan biasanya terletak paling jauh dari gula ribosa.


Adenosin difosfat (ADP) adalah nukleotida yang ditemukan pada sel hidup yang terlibat dalam transfer energi selama katabolisme glukosa dengan respirasi dan fotosintesis.  ADP sangat penting dalam fotosintesis dan glikolisis.

Adenosin difosfat adalah produk akhir ketika ATP kehilangan salah satu dari kelompok fosfatnya. ADP juga penting selama aktivasi platelet.  Adenosin difosfat  Terdiri dari tiga komponen yang mirip dengan ATP: basa adenin, gula ribosa dan dua gugus fosfat. Molekul Adenosin difosfat, yang mengikat dengan gugus fosfat lainnya, membentuk ATP yang merupakan molekul energi tinggi yang paling banyak ditemukan di dalam sel. Adenosin difosfat kurang menonjol dibandingkan ATP karena terus didaur ulang menjadi ATP di mitokondria.

Adenosin difosfat (ADP) adalah nukleotida difosfat, yaitu senyawa kimia yang dibentuk oleh nukleosida dan dua radikal fosfat yang dihubungkan bersama. Dalam hal ini, nukleosida tersusun dari basa murni, adenin, dan gula jenis pentosa yaitu ribosa.

Adenosin difosfat dapat dianggap sebagai bagian ATP yang tidak terfosforilasi. ADP terjadi ketika ada beberapa dekarboksilasi pada beberapa senyawa glikolisis dalam siklus Krebs.

Adenosin difosfat disimpan dalam butiran padat trombosit, dan dimobilisasi oleh aktivasi trombosit. ADP berinteraksi dengan keluarga reseptor Adenosin difosfat yang ditemukan dalam trombosit (P2Y1, P2Y12 dan P2X1), mengarahkan lebih banyak aktivasi trombosit.

Adenosin difosfat dalam darah dikonversi menjadi adenosin dengan aksi ekto-ADPases, dan sehingga menghambat lebih banyak aktivasi trombosit melalui reseptor adenosin. Obat antiplatelet Plavix (clopidogrel) menghambat reseptor P2Y12.

Nukleotida terdiri dari adenin, ribosa dan dua molekul asam fosfat, yang dibentuk oleh hidrolisis gamma fosfat dari adenosin trifosfat (ATP) dengan pelepasan energi. Adenosin difosfat adalah pengatur aktivitas berbagai enzim yang terlibat dalam metabolisme energi. Ketika berada dalam konsentrasi tinggi di dalam sel, ini menunjukkan adanya penipisan energi di dalamnya.

ADP adalah nukleotida difosfat, senyawa kimia yang dibentuk oleh nukleosida dan dua radikal fosfat yang saling terkait. Adenosin difosfat disimpan dalam granula trombosit, dan dimobilisasi oleh aktivasi trombosit.

Adenosin difosfat adalah molekul energi tinggi. Molekul berenergi tinggi penting untuk beberapa reaksi. Energi yang mereka hasilkan terputus dengan memutus ikatan, dalam hal ini ikatan fosfat. ATP (adenosin trifosfat, atau, adenosin trifosfat) setelah putus ikatan 7,6 kkal / per molekul diproduksi dan ADP tetap. Dalam banyak sistem ADP didaur ulang, fosfat lain melekat padanya untuk menjadi ATP.


Enzim adalah makromolekul yang mengkatalisasi reaksi kimia. Dengan kata lain, itu membuat reaksi yang tidak menguntungkan dapat terjadi. Enzim dibangun dari molekul yang lebih kecil untuk membuat subunit aktif. Salah satu bagian terpenting dari enzim adalah koenzim.

Ringkasan

  • Anda dapat menganggap koenzim atau kosubstrat sebagai molekul pembantu yang membantu enzim dalam mengkatalisasi reaksi kimia.
  • Koenzim membutuhkan keberadaan enzim agar berfungsi. Itu tidak aktif sendiri.
  • Sementara enzim adalah protein, koenzim adalah molekul kecil, nonprotein. Koenzim memegang atom atau kelompok atom, memungkinkan enzim bekerja.
    Contoh-contoh koenzim termasuk vitamin B dan S-adenosyl metionin.

Pengertian Koenzim

Koenzim adalah zat yang bekerja dengan enzim untuk memulai atau membantu fungsi enzim. Ini dapat dianggap sebagai molekul pembantu untuk reaksi biokimia. Koenzim adalah molekul kecil, nonprotein yang menyediakan tempat transfer untuk enzim yang berfungsi. Mereka adalah pembawa antara atom atau kelompok atom, yang memungkinkan terjadinya reaksi. Koenzim tidak dianggap sebagai bagian dari struktur enzim. Mereka kadang-kadang disebut sebagai cosubstrates.

Koenzim tidak dapat berfungsi sendiri dan membutuhkan kehadiran enzim. Beberapa enzim membutuhkan beberapa koenzim dan kofaktor.

Contoh Koenzim:

  • Vitamin B berfungsi sebagai koenzim yang penting bagi enzim untuk membentuk lemak, karbohidrat, dan protein.
  • Contoh dari koenzim nonvitamin adalah S-adenosyl methionine, yang mentransfer gugus metil pada bakteri dan juga pada eukariota dan archaea.

Koenzim, Kofaktor, dan gugus Prostetik

Beberapa teks menganggap semua molekul penolong yang berikatan dengan enzim sebagai jenis kofaktor, sementara yang lain membagi kelas bahan kimia menjadi tiga kelompok:

  • Koenzim adalah molekul organik nonprotein yang berikatan dengan enzim secara longgar. Banyak (tidak semua) adalah vitamin atau berasal dari vitamin. Banyak koenzim yang mengandung adenosin monofosfat (AMP). Koenzim dapat digambarkan sebagai kelompok kosubstrat atau prostetik.
  • Kofaktor adalah spesi anorganik atau setidaknya senyawa nonprotein yang membantu fungsi enzim dengan meningkatkan laju katalisis. Biasanya, kofaktor adalah ion logam. Beberapa unsur logam tidak memiliki nilai gizi, tetapi beberapa unsur jejak berfungsi sebagai kofaktor dalam reaksi biokimia, termasuk zat besi, tembaga, seng, magnesium, kobalt, dan molibdenum. Beberapa elemen yang tampaknya penting untuk nutrisi tampaknya tidak bertindak sebagai kofaktor, termasuk kromium, yodium, dan kalsium.
  • Kosubstrat adalah koenzim yang berikatan erat dengan protein, namun akan dilepaskan dan terikat lagi di beberapa titik.
  • Gugus prostetik adalah molekul mitra enzim yang berikatan erat atau kovalen dengan enzim (ingat, koenzim mengikat secara longgar). Sementara kosubstrat mengikat sementara, gugus prostetik terikat secara permanen dengan protein. Gugus prostetik membantu protein mengikat molekul lain, bertindak sebagai elemen struktural, dan bertindak sebagai pembawa muatan. Contoh dari kelompok prostetik adalah heme dalam hemoglobin, mioglobin, dan sitokrom. Zat besi (Fe) yang ditemukan di tengah kelompok prostetik heme memungkinkannya untuk mengikat dan melepaskan oksigen di paru-paru dan jaringan, masing-masing. Vitamin juga merupakan contoh dari kelompok prostetik.

Argumen untuk menggunakan istilah kofaktor untuk mencakup semua jenis molekul pembantu adalah bahwa komponen organik dan anorganik berkali-kali diperlukan agar enzim berfungsi.Heme is an example of a coenzyme or cofactor that contains both an organic and inorganic component

Ada beberapa istilah terkait juga terkait dengan koenzim:

  • Apoenzim adalah nama yang diberikan kepada enzim tidak aktif yang tidak memiliki koenzim atau kofaktor.
  • Holoenzim adalah istilah yang digunakan untuk menggambarkan enzim yang lengkap dengan koenzim dan kofaktornya.
  • Holoprotein adalah kata yang digunakan untuk protein dengan kelompok prostetik atau kofaktor.

Koenzim berikatan dengan molekul protein (apoenzyme) untuk membentuk enzim aktif (holoenzyme).


Glikolisis adalah jalur sitoplasma yang memecah glukosa menjadi dua senyawa tiga karbon dan menghasilkan energi. Glukosa terperangkap oleh fosforilasi, dengan bantuan enzim hexokinase. Adenosine triphosphate (ATP) digunakan dalam reaksi ini dan produknya, glukosa-6-P, menghambat hexokinase. Glikolisis terjadi dalam 10 langkah, lima di antaranya berada dalam fase persiapan dan lima berada dalam fase pembayaran. Phosphofructokinase adalah enzim pembatas laju. ATP dihasilkan oleh fosforilasi tingkat-substrat oleh senyawa berenergi tinggi, seperti 1,3-bisfosfogliserat dan fosfoenolpiruvat. Tempat terjadinya glikolisis berlangsung dalam sitoplasma dari hampir semua sel tubuh.

Glikolisis digunakan oleh semua sel dalam tubuh untuk menghasilkan energi. Produk akhir glikolisis adalah piruvat dalam pengaturan aerobik dan laktat dalam kondisi anaerob. Pyruvate memasuki siklus Krebs untuk produksi energi lebih lanjut.

Ringkasan reaksi glikolisis adalah sebagai berikut:

C6H12O6 + 2ATP + 2NAD+ → 2Piruvat + 4ATP + 2NADH

Sedangkan ringkasan reaksi dari glikolisis, siklus asam sitrat dan fosforilasi oksidatif adalah:

C6H12O6 + 6O2 + 2NAD+ → 6CO2 + 6H2O + Energi