generasi komputer

Ada lima generasi komputer, diklasifikasikan menurut komponen atau teknologi yang digunakan: tabung vakum, transistor, sirkuit terpadu, mikroprosesor dan kecerdasan buatan. Generasi komputer adalah periode di mana sekelompok…

Inhibitor kompetitif adalah molekul yang mirip dengan substrat tetapi tidak dapat ditindaklanjuti oleh enzim yang bersaing dengan substrat asli untuk mendapat situs aktif. Karena adanya inhibitor, lebih sedikit situs aktif yang tersedia untuk bertindak pada substrat. Tetapi karena struktur keseluruhan enzim tidak terpengaruh oleh inhibitor, itu masih dapat mengkatalisasi reaksi pada molekul substrat yang melakukan ikatan ke situs aktif.

Perhatikan bahwa karena inhibitor dan substrat mengikat di situs yang sama, inhibitor kompetitif dapat diatasi hanya dengan menaikkan konsentrasi substrat. Pada tingkat makroskopik, efek inhibitor kompetitif adalah meningkatkan konsentrasi substrat yang diperlukan untuk mencapai kecepatan reaksi yang diberikan.

Inhibitor Kompetitif

Mungkin jenis penghambatan enzim termudah untuk dipahami adalah Inhibitor kompetitif dan itu adalah yang paling umum dieksploitasi secara farmasi. Molekul yang merupakan inhibitor kompetitif enzim menyerupai salah satu substrat normal suatu enzim. Contohnya adalah metotreksat, yang menyerupai substrat folat dari enzim dihydrofolate reductase (DHFR).

Enzim ini biasanya mengkatalisis reduksi folat, reaksi penting dalam metabolisme nukleotida. Ketika obat metotreksat hadir, beberapa enzim mengikatnya daripada folat dan selama waktu metotreksat terikat, enzim tidak aktif dan tidak dapat mengikat folat. Dengan demikian, enzim tersebut terhambat. Khususnya, situs pengikatan DHFR untuk metotreksat adalah situs aktif, tempat yang sama yang biasanya mengikat folat. Akibatnya, metotreksat ‘bersaing’ dengan folat untuk mengikat enzim. Semakin banyak metotreksat, semakin efektif ia bersaing dengan folat untuk situs aktif enzim. Sebaliknya, semakin banyak folat, semakin sedikit efek metotreksat terhadap enzim karena folat mengalahkannya.

Inhibitor kompetitif terjadi ketika substrat (S) dan inhibitor (I) keduanya mengikat ke situs yang sama pada enzim. Akibatnya, mereka bersaing untuk situs aktif dan mengikat dengan cara yang saling eksklusif. Ini diilustrasikan dalam persamaan kimia dan kartun molekuler di bawah ini.

Ada jenis inhibitor lain yang akan memberikan data kinetik yang sama. Jika S dan I terikat ke situs yang berbeda, dan S terikat ke E dan menghasilkan perubahan konformasi dalam E sehingga I tidak bisa mengikat (dan sebaliknya), maka pengikatan S dan I akan saling eksklusif; ini disebut Inhibitor kompetitif alosterik.

Inhibitor NonKompetitif

Jenis Inhibitor kedua menggunakan penghambat yang tidak menyerupai substrat dan mengikat tidak ke situs aktif, tetapi lebih ke situs terpisah pada enzim (situs persegi panjang di bawah). Efek mengikat inhibitor non-kompetitif berbeda secara signifikan dari mengikat inhibitor kompetitif karena tidak ada kompetisi. Dalam hal penghambatan kompetitif, efek inhibitor dapat dikurangi dan akhirnya kewalahan dengan meningkatnya jumlah substrat. Ini karena peningkatan substrat membuat peningkatan persentase enzim aktif. Dengan penghambatan non-kompetitif, meningkatkan jumlah substrat tidak berpengaruh pada persentase enzim yang aktif. Memang, dalam penghambatan non-kompetitif, persentase enzim yang dihambat tetap sama melalui semua rentang [S].

Inhibitor Non-kompetitif

Ini berarti, kemudian, inhibitor non-kompetitif secara efektif mengurangi jumlah enzim dengan jumlah tetap yang sama dalam percobaan khas pada setiap konsentrasi substrat yang digunakan. Efek dari penghambatan ini ditunjukkan di atas. Seperti yang Anda lihat, Vmax berkurang dalam penghambatan non-kompetitif dibandingkan dengan reaksi tanpa hambatan. Ini masuk akal jika kita ingat bahwa Vmax tergantung pada jumlah enzim yang ada. Mengurangi jumlah enzim yang ada mengurangi Vmax. Dalam inhibitor  kompetitif, ini tidak terjadi terdeteksi, karena pada konsentrasi substrat tinggi, pada dasarnya ada 100% enzim aktif dan Vmax tampaknya tidak berubah. Selain itu, KM untuk reaksi yang dihambat secara non-kompetitif tidak berubah dari reaksi yang tidak dihambat. Ini karena, seperti disebutkan sebelumnya, seseorang hanya dapat mengukur KM enzim aktif dan KM adalah konstanta untuk enzim yang diberikan.