Pengertian heme, Struktur dan fungsi Heme dalam tubuh

Heme adalah molekul organik berbentuk cincin. Karena struktur khusus, sebuah heme mampu menahan, atau “menyimpan” sebuah molekul besi. Heme terbuat dari 4 pirola, yang merupakan molekul berbentuk segi lima kecil yang terbuat dari 4 karbon dan 1 nitrogen. Empat pirola bersama membentuk tetrapirola. Jika tetrapirola memiliki substitusi pada rantai samping yang memungkinkannya untuk memegang ion logam, itu disebut porfirin. Jadi, suatu heme adalah porfirin penahan besi.

Molekul besi dalam suatu heme disimpan di tempat oleh kekuatan menarik seimbang dari empat molekul nitrogen. Semua molekul nitrogen mengarah ke bagian dalam cincin yang lebih besar yang mereka buat. Ikatan ganda dan tunggal yang menghubungkan pirola disusun secara merata, sehingga elektron tetap seimbang dan seluruh molekul tetap stabil. Ini membuatnya menjadi molekul aromatik. Contoh molekul heme dapat dilihat di bawah ini.

Oksigenasi Mb
Oksigenasi Mb

Heme digunakan untuk dua alasan yang diketahui: untuk membawa oksigen dan untuk mengangkut atau menyimpan elektron. Pada gambar di atas, Anda dapat melihat bagaimana oksigen gas dapat terikat secara reversibel ke kompleks heme. Organisme menggunakan molekul heme, dalam kompleks dengan protein berbentuk khusus, untuk mengangkut oksigen dan memindahkan elektron. Protein khusus ini, seperti hemoglobin dan mioglobin, dibuat untuk membantu menjaga kompleks heme atau melepaskan oksigen pada waktu yang tepat.

Heme dinamai dari Yunani untuk “darah”, yang mana itu pertama kali diidentifikasi. Warna merah darah dihasilkan oleh ion heme dan besi yang berinteraksi untuk menyerap warna lain dan hanya memantulkan warna merah. Efek yang agak berbeda terlihat pada klorofil. Klorofil adalah kompleks porfirin yang digunakan dalam fotosintesis. Alih-alih zat besi, klorofil memiliki ion magnesium, dan klorofil memiliki rantai samping yang berbeda dari kelompok heme. Ini menghasilkan warna hijau tanaman, bukan merah dan ungu darah.

Struktur Heme

Seperti semua porfirin, heme memiliki struktur dasar dari cincin besar empat pirola. Molekul dasar ini, hanya terlihat jarang sebagai perantara di alam, disebut porfin. Ada banyak bentuk heme yang berbeda, yang sesuai dengan banyak fungsi yang harus digunakan dalam suatu organisme. Protein spesifik menggunakan rantai samping yang bervariasi untuk menempel, dan mereka mengubah sifat heme. Namun, struktur dasarnya selalu sama. Ini adalah tetrapirola yang ditunjukkan di bawah ini.rumus Umum Porfirin

Rumus Umum Porfirin

Angka-angka pada molekul menunjukkan titik-titik di mana molekul dapat menerima substitusi dan dimodifikasi untuk penggunaan tertentu. Perbedaan dalam rantai samping yang melekat pada karbon 3, 8, dan 18 merupakan perbedaan antara beberapa kelompok heme yang paling umum. Sebagai contoh, hemoglobin dan mioglobin keduanya membawa Heme B. Heme B membawa oksigen, dan protein yang dilekatkan untuk membantu melepaskan oksigen pada waktu yang tepat.

Heme A, di sisi lain, bekerja dalam rantai transpor elektron sebagai bagian dari sitokrom c. Ini berarti bahwa ia terlibat dalam pengangkutan protein dan reaksi katalisasi. Satu-satunya perbedaan antara dua molekul adalah rantai samping yang melekat pada karbon 3 dan 18. Rantai samping pada karbon 8 tetap sama.

Fungsi Heme dalam tubuh

Heme memiliki dua fungsi yang dipahami. Ia dapat mengikat gas, seperti oksigen, dan mengangkutnya ke seluruh organisme. Protein khusus kemudian memaksa heme melepaskan oksigennya pada waktu yang tepat. Contoh yang baik dari protein jenis ini adalah hemoglobin. Hemoglobin ditemukan di semua sel darah, melekat pada membran sel, mengekspos kelompok heme ke plasma darah. Jadi, ketika sel-sel darah melewati paru-paru, mereka mengikat oksigen sebanyak yang bisa ditangani oleh zat besi di dalam heme.

Sel-sel darah kemudian melakukan perjalanan ke berbagai bagian tubuh, seperti otot-otot. Sel-sel ini secara aktif menggunakan oksigen dan melepaskan karbon dioksida sebagai produk sampingan. Karbon dioksida membentuk asam dalam plasma darah, menurunkan pH darah. Seperti semua protein, hemoglobin bereaksi terhadap perubahan pH dengan mengubah bentuk. Perubahan bentuk ini memaksa oksigen keluar dari kompleks heme, melepaskan oksigen ke dalam plasma darah. Oksigen berdifusi ke dalam sel otot, di mana ia terikat oleh mioglobin dan diangkut ke mitokondria untuk digunakan. Mioglobin juga memiliki gugus heme, tetapi ia beroperasi dengan cara yang berbeda sehingga oksigen tetap terikat sampai mencapai mitokondria.

Fungsi kedua heme, memegang elektron dan memfasilitasi reaksi dalam rantai transpor elektron, terjadi di semua organisme. Selama fosforilasi oksidatif di membran mitokondria, elektron harus diturunkan serangkaian reaksi, yang perlahan mengekstrak energi mereka sebelum menyimpannya dalam air dan karbon dioksida. Energi yang diperoleh disimpan dalam ikatan molekul ATP, yang digunakan sebagian besar organisme sebagai sumber utama energi. Kelompok heme dalam sitokrom ini berbeda dari yang ada di hemoglobin, karena mereka memiliki fungsi yang berbeda dan mengikat protein yang berbeda.

Loading...